DERIVATION OF A REWEIGHTING ALGORITHM FOR THE PREDICTION OF THE THERMODYNAMIC STABILITY OF MUTATED SEQUENCES AND EVALUATION OF ITS USABILITY IN A SIMPLE CONTINUOUS PROTEIN MODEL
I denna uppsats härleds och testas en ny omviktningsalgoritm med vars hjälp det nativa tillståndet av aminosyresekvenser, bestående av 16 aminosyror, kan förutspås. Algoritmen används till att kartlägga de neutrala näten av α-helixes och β-sheets inom ett kontinuerligt proteinmodell. För att undersöka omviktningsalgoritmens potential för att förutsäga den termodynamiska stabiliteten av olika aminIn this thesis, a new reweighting algorithm for predicting the native conformations of amino acid sequences, consisting of 16 residues in a reduced representation continuous protein model, is derived and tested to map neutral nets of α-helices and β-sheets. For examining the potential of the reweighting algorithm for predicting the thermodynamic stability of amino acid sequences, it is applied to
